Verschil tussen cysteïne en cysteïne

Anonim

Cysteïne versus cystine

Aminzuur is een eenvoudig molecuul gevormd met C, H, O, N en kan S. Het heeft de volgende algemene structuur.

Er zijn ongeveer 20 gemeenschappelijke aminozuren. Alle aminozuren hebben een -COOH, -NH 2 groepen en a -H gebonden aan een koolstof. De koolstof is een chirale koolstof, en alfa-aminozuren zijn de belangrijkste in de biologische wereld. D-aminozuren worden niet gevonden in eiwitten en niet deel van metabolisme van hogere organismen. Echter, meerdere zijn belangrijk in de structuur en de stofwisseling van lagere levensvormen. Naast gemeenschappelijke aminozuren zijn er een aantal niet-eiwit afgeleide aminozuren, waarvan veel metabolische tussenproducten of delen van niet-eiwitbiomoleculen (ornithine, citrulline) zijn. De R-groep verschilt van aminozuur tot aminozuur. Het eenvoudigste aminozuur met R-groep die H is, is glycine. Volgens de R-groep kunnen aminozuren gecategoriseerd worden in alifatische, aromatische, niet-polaire, polaire, positief geladen, negatief geladen of polaire niet geladen, enz. Aminozuren aanwezig als zwitterionen in de fysiologische pH 7. 4. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Wanneer twee aminozuren worden aangesloten om een ​​dipeptide te vormen, vindt de combinatie plaats in een -NH 2 groep van één aminozuur met de -COOH groep van een ander aminozuur. Een watermolecuul wordt verwijderd, en de gevormde binding staat bekend als een peptidebinding. Duizenden aminozuren kunnen hierdoor gecondenseerd worden om lange peptiden te vormen, die vervolgens in make-eiwitten worden gevouwen.

Cysteïne

Cysteïne is een alfa-aminozuur. Het heeft de bovenstaande algemene structuur. R groep cysteïne is -CH 2 SH die zwavel bevat. De structuur van cysteïne wordt hieronder gegeven. Cysteïne wordt afgekort als Cys. De thiolgroep (-SH) van cysteïne maakt dat meer polair. Daarom is dit aminozuur oplosbaar in water. Thiol groep heeft ook deelgenomen aan waterstofbinding met watermoleculen. Cysteïne kan worden gesynthetiseerd binnen menselijke lichamen, dus het is een semi-essentieel aminozuur. Soms is het echter nodig om cysteïne uit voedingsbronnen, die hoog eiwit bevatten, te nemen. Kip, eieren, melk, yoghurt, haver, broccoli zijn enkele bronnen die hoge niveaus van cysteïne aminozuur bevatten. Cysteïne aminozuur is belangrijk in biologische systemen, omdat het een gemeenschappelijk aminozuur is in de actieve plaatsen van enzymen. De thiolgroep is nucleofiel; daarom nemen ze deel aan veel enzymatische reacties. De disulfidebindingen tussen thiolgroepen zijn cruciaal voor eiwitvouwen en bij het bepalen van de driedimensionale structuur van eiwitten.

Cystine

Wanneer twee cysteïne aminozuur resten een disulfide binding vormen, is het resulterende dimere residu bekend als cystine.Dit is in de vaste vorm en is wit van kleur. In eiwitten worden cystine residuen gevonden, en ze helpen de driedimensionale vorm van eiwitten te behouden. Cystine heeft de volgende structuur.

Wat is het verschil tussen

Cysteïne en Cystine ? • Cysteïne is een aminozuur, en wanneer twee aminozuren samenkomen via een disulfidebinding, wordt een cystine gevormd.

W • hoendercystine wordt gevormd, twee cysteïne moleculen worden geoxideerd.

• Cystine is verantwoordelijk voor de tertiaire structuur van eiwitten.