Verschil tussen peptide en eiwit

Peptide versus eiwit

Aminozuren, peptiden en eiwitten worden vaak aangeduid als gerelateerde termen, maar toch ze zijn verschillend in hun kenmerken. Aminozuren zijn de bouwstenen van zowel peptiden als eiwitten. Aminozuur is een klein molecuul dat een aminogroep bevat (-NH ₂ ) en een carboxylzuurgroep (-COOH), die aan een centraal koolstofatoom gebonden zijn, met een extra waterstof en een zijketen (R-groep). Deze zijketen varieert onder alle aminozuren; daarom bepaalt het de unieke karakters en de chemie van elk aminozuur. Bijzondere gensequentie wordt gebruikt om de aminozuursequentie in beide peptiden en eiwitten te bepalen.

Peptide

Peptiden worden opgemaakt met twee of meer aminozuren, gekoppeld door peptidebindingen en zijn aanwezig als lineaire ketens. De lengte van een peptide wordt bepaald door de hoeveelheid aminozuren daarin. Meestal is de lengte van een peptide minder dan ongeveer 100 aminozuren.

Prefixes worden gebruikt om het type peptiden te omschrijven in algemene terminologie. Bijvoorbeeld, wanneer een peptide uit twee aminozuren wordt gemaakt, heet dit dipeptide. Zo worden drie aminozuren gecombineerd om tripeptiden te verkrijgen, vier aminozuren worden gecombineerd om tetrapeptiden te verkrijgen. Afgezien van deze typen zijn er oligopeptiden (bestaande uit 2-20 aminozuren) en polypeptiden, die veel peptiden bevatten (minder dan 100). De belangrijkste kenmerkende eigenschappen van peptiden worden bepaald door de hoeveelheid en de sequentie van aminozuren.

De primaire functie van de meeste peptiden is om effectieve communicatie mogelijk te maken door biochemische berichten van de ene plaats naar de andere in het lichaam te dragen.

Proteïne

Proteïnen zijn de meest uiteenlopende groep biologische macromoleculen. Een eiwit bestaat uit één of meer lange onbewerkte ketens genaamd polypeptiden en toch zijn de bouwstenen van eiwitten aminozuren. De sequentie van aminozuur bepaalt de hoofdkenmerken van een eiwit, terwijl deze aminozuursequentie wordt bepaald door de specifieke gensequentie.

Gewoonlijk hebben eiwitten stabiele driedimensionale structuren. Deze structuren kunnen worden besproken in termen van een hiërarchie van vier niveaus; primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire. De primaire structuur is de aminozuursequentie van een eiwit. De secundaire structuur wordt geproduceerd door waterstofbindingen tussen twee naburige aminozuren te vormen, waardoor resulterende structuren genaamd β-plated laken worden genoemd, en coils genoemd α-helices. De gebieden van secundaire structuur worden dan verder gevouwen in de ruimte om de uiteindelijke driedimensionale structuren van het eiwit te vormen. Opstelling van de meervoudige polypeptiden in de ruimte resulteert in de quaternaire structuur van een eiwit.

De belangrijkste functies van eiwitten zijn enzymkatalyse, verdediging, transport, ondersteuning, beweging, regulering en opslag.

Wat is het verschil tussen peptide en eiwit?

• Peptiden zijn korte lineaire ketens van aminozuren, terwijl eiwitten zeer lange ketens van aminozuren zijn.

• Verscheidene aminozuren worden samen gekoppeld om een ​​peptide te vormen door peptidebindingen, terwijl verscheidene peptiden samen worden gekoppeld om eiwitmoleculen te vormen.

• Normale eiwitten hebben stabiele driedimensionale structuren. In tegenstelling hiermee zijn peptiden niet georganiseerd in een stabiele driedimensionale structuur.

• De lengte van een peptide is minder dan ongeveer 100 aminozuren, terwijl die van een eiwit meer dan 100 aminozuren bevat. (Er zijn uitzonderingen, dus de verschillen zijn afhankelijk van de functie van de moleculen, in plaats van hun maten).

• In tegenstelling tot peptiden worden eiwitten beschouwd als macromoleculen.

• In peptiden vormen alleen zijketens van aminozuren waterstofbindingen. Overwegende dat in eiwitten niet alleen zijketens, maar ook peptidegroepen waterstofbindingen vormen. Deze waterstofbindingen kunnen met water of met andere peptidegroepen zijn.

• Alle peptiden bestaan ​​als lineaire ketens, terwijl eiwitten als primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire kunnen bestaan.