Verschillen tussen chymotrypsine en trypsine Verschil tussen

Chymotrypsine versus Trypsine

Het volledige spijsverteringskanaal geeft verschillende enzymen af ​​om complexe voedselmoleculen af ​​te breken tot eenvoudiger, meer verteerbare. De maag, lever en alvleesklier bevatten uitgebreide sappen om ons voedsel om te zetten in koolhydraten, eiwitten en vetten, zodat ons lichaam ze kan opnemen en gebruiken. De alvleesklier, gelegen in de buik, net onder onze maag, is een bladvormig orgaan dat het maximale aantal spijsverteringsenzymen vrijgeeft. Zowel trypsine als chymotrypsine zijn spijsverteringsenzymen die hierdoor worden geproduceerd.

Omdat deze enzymen zo sterk zijn dat ze zelfs de alvleesklier zelf kunnen verteren, worden ze allemaal in geïnactiveerde vormen uit de cellen vrijgemaakt. Deze worden ook wel als voorlopers genoemd. De voorlopers moeten worden omgezet in de actieve vorm door een andere chemische stof of worden geactiveerd bij bepaalde temperaturen. Trypsine wordt vrijgegeven als trypsinogeen uit de pancreas, terwijl chymotrypsine wordt vrijgegeven als chymotrypsinogen. Trypsinogen wordt samen met een ander trypsine-remmend enzym afgegeven om te voorkomen dat per ongeluk geactiveerde trypsine de pancreas beschadigt. Samen met trypsinogen en chymotrypsinogen, procarboxypeptidase, worden veel lipasen, elastasen en proteasen uitgewerkt en geleegd via de pancreasbuis in de dunne darm (twaalfvingerige darm).

De afgifte van deze enzymen of zymogenen uit de pancreas wordt gestimuleerd door een neurotransmitter genaamd Cholecystokinin (CCK). CCK wordt vrijgegeven door de twaalfvingerige darm als reactie op vet / eiwitrijk voedsel in het lumen.

Trypsinogen wordt omgezet in zijn actieve vorm trypsine als het in contact komt met de borstelrand van de dunne darm. Hier wordt een enzym genaamd enterokinase vrijgemaakt uit de borstelrandvilli. Nu activeert de geactiveerde trypsine alle andere vrijgegeven enzymen zoals het chymotrypsinogen, procarboxypeptidase, enz. In hun actieve vormen van chymotrypsine en carboxypeptidase, enz.

Trypsine en chymotrypsine zijn beide eiwitverterende enzymen. Ze splitsen eiwitten af ​​in hun samenstellende aminozuren. Trypsine verteert eiwitten door basische aminozuren zoals arginine en lysine te verbreken, terwijl chymotrypsine aromatische aminozuren zoals tryptofaan, fenylalanine en tyrosine verbreekt. Chymotrypsine splitst in principe de peptideamidebindingen in polypeptiden. Het werkt ook op leucine en methionine aminozuren.

Chymotrypsine heeft 3 isomere vormen, namelijk chymotrypsinogen B1, chymotrypsinogen B2 en chymotrypsine C. Op dezelfde manier heeft trypsine 3 isoenzymen, trypsine 1, trypsine 2 en mesotrypsine. De functies van deze isomere vormen van zowel trypsine als chymotrypsine zijn hetzelfde.

Medisch gezien is trypsine van groot belang, omdat intra-pancreatische activering van trypsine een vreselijke opeenvolging van reacties kan veroorzaken.Het activeert alle andere spijsverteringsenzymen, de lipasen, de proteasen, de elastasen en begint de pancreas vanuit zichzelf te verteren, wat leidt tot acute pancreatitis. Acute pancreatitis is een levensbedreigende aandoening als deze niet vroeg wordt geïdentificeerd en adequaat wordt behandeld. Aan de andere kant kan een tekort aan trypsine leiden tot een andere aandoening die meconium ileus wordt genoemd bij een pasgeborene. Vanwege tekort aan trypsine, wordt het meconium (neonatale ontlasting) niet vloeibaar en kan het niet door de darmen gaan, waardoor het een verstopping en een volledige darmobstructie veroorzaakt. Dit is een chirurgische toestand en moet onmiddellijk worden behandeld.

Neem home pointers:

Trypsine en chymotrypsine zijn beide eiwitverterende enzymen die vrijkomen door de exocriene pancreas in de buik.

Beide komen vrij in hun geïnactiveerde vormen, trypsinogen en chymotrypsinogen.

Trypsinogen wordt geactiveerd door enterokinase dat vrijkomt door de borstelgrenscellen van de twaalfvingerige darm.

Trypsine activeert op zijn beurt chymotrypsine door het om te zetten van chymotrypsinogen.

Trypsine activeert andere enzymen zoals protease, lipasen, elastasen en carboxypeptidasen.

Trypsine is extreem krachtig en wordt samen met een trypsine-remmend enzym in de pancreas vrijgegeven.

Trypsine kan, indien geactiveerd in de pancreas, acute pancreatitis veroorzaken, wat een levensbedreigende aandoening is van autolyse van pancreasweefsel.

Een tekort aan trypsine treedt op bij cystische fibrose die meconiumileus veroorzaakt bij neonaten.