Verschil tussen Polypeptide en Proteïne

Polypeptide versus eiwit

Aminzuur is een eenvoudig molecuul gevormd met C, H, O, N en kan S. Het heeft de volgende algemene structuur.

Er zijn ongeveer 20 gemeenschappelijke aminozuren. Alle aminozuren hebben een -COOH, -NH ₂ groepen en a -H gebonden aan een koolstof. De koolstof is een chirale koolstof, en alfa-aminozuren zijn de belangrijkste in de biologische wereld. De R-groep verschilt van aminozuur tot aminozuur. Het eenvoudigste aminozuur met R-groep die H is, is glycine. Volgens de R-groep kunnen aminozuren gecategoriseerd worden in alifatische, aromatische, niet-polaire, polaire, positief geladen, negatief geladen of polaire niet geladen, enz. Aminozuren aanwezig als zwitterionen in de fysiologische pH 7. 4. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Wanneer twee aminozuren samenkomen om een ​​dipeptide te vormen, vindt de combinatie plaats in een -NH ₂ groep van één aminozuur met de -COOH groep van een ander aminozuur. Een watermolecuul wordt verwijderd, en de gevormde binding staat bekend als een peptidebinding.

Polypeptide

De ketenvormen wanneer een groot aantal aminozuren bij elkaar worden gebracht, staat bekend als een polypeptide. Proteïnen bestaan ​​uit een of meer van deze polypeptideketens. De primaire structuur van een eiwit is bekend als een polypeptide. Van de twee terminals van de polypeptideketen is N-terminus waar de aminogroep vrij is en het c-terminus is waar de carboxylgroep vrij is. Polypeptiden worden gesynthetiseerd bij ribosomen. De aminozuursequentie in de polypeptideketen wordt bepaald door de codons in mRNA.

Proteïne

Proteïnen zijn een van de belangrijkste soorten macromoleculen in levende organismen. Proteïnen kunnen worden geclassificeerd als primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire eiwitten, afhankelijk van hun structuren. De sequentie van aminozuren (polypeptide) in een eiwit heet een primaire structuur. Wanneer polypeptide structuren in willekeurige regelingen vouwen, staan ​​ze bekend als secundaire eiwitten. In tertiaire structuren hebben eiwitten een driedimensionale structuur. Wanneer weinig driedimensionale eiwitdelen samen gebonden zijn, vormen zij de quaternaire eiwitten. De driedimensionale structuur van eiwitten hangt af van de waterstofbindingen, disulfidebindingen, ionische bindingen, hydrofobe interacties en alle andere intermoleculaire interacties binnen aminozuren. Proteïnen spelen verschillende rollen in levende systemen. Zij nemen deel aan vormende structuren. Bijvoorbeeld, spieren hebben eiwitvezels zoals collageen en elastine. Ze zijn ook te vinden in harde en stijve structurele onderdelen zoals nagels, haar, hoeven, veren, enz. Verdere eiwitten worden gevonden in bindweefsels zoals kraakbeen. Anders dan de structurele functie, hebben eiwitten ook een beschermende functie.Antilichamen zijn eiwitten, en ze beschermen onze lichamen tegen buitenlandse infecties. Alle enzymen zijn eiwitten. Enzymen zijn de belangrijkste moleculen die alle metabolische activiteiten beheersen. Verder nemen eiwitten deel aan celsignalen. Proteïnen worden geproduceerd op ribosomen. Proteïne producerend signaal wordt doorgegeven aan het ribosoom van de genen in DNA. De benodigde aminozuren kunnen uit het dieet of in de cel kunnen worden gesynthetiseerd. Proteïne denaturatie resulteert in de ontvouwing en disorganisatie van de secundaire en tertiaire structuren van de eiwitten. Dit kan het gevolg zijn van hitte, organische oplosmiddelen, sterke zuren en basen, detergentia, mechanische krachten, enz.

Wat is het verschil tussen Polypeptide en Proteïne ? • Polypeptiden zijn aminozuursequentie, terwijl eiwitten worden gemaakt door een of meer polypeptideketens. • Proteïnen hebben een hoger molecuulgewicht dan polypeptiden. • Proteïnen hebben waterstofbindingen, disulfidebindingen en andere elektrostatische interacties, die zijn driedimensionale structuur regelen in tegenstelling tot polypeptiden.