Verschil tussen Lock en Key en Induced Fit: Lock en Key vs Induced Fit
Enzymen staan bekend als biologische katalysatoren, die worden gebruikt in bijna elke cellulaire reactie, in organismen. Zij kunnen de snelheid van een biochemische reactie verhogen, zonder dat het enzym zich door de reactie verandert. Door zijn herbruikbaarheid kan zelfs een kleine concentratie van een enzym zeer effectief zijn. Alle enzymen zijn eiwitten en bolvormig in vorm. Zoals alle andere katalysatoren veranderen deze biologische katalysatoren echter niet de uiteindelijke hoeveelheid producten, en ze kunnen geen reacties veroorzaken. In tegenstelling tot de andere normale katalysator, katalyseren enzymen slechts één type omkeerbare reactie, zogenaamde reactie-specifieke. Aangezien de enzymen eiwitten zijn; Ze kunnen werken binnen een bepaald temperatuur-, druk- en pH-bereik. De meeste enzymen katalyseren reacties door een reeks 'enzym-substraat complexen' te maken. In deze complexen bindt het substraat het dichtst bij enzymen die overeenkomen met de overgangsstatus. Deze staat heeft de laagste energie; Vandaar dat het stabieler is dan de overgangstoestand van een niet-gecatalyseerde reactie. Bijgevolg vermindert een enzym de activatie-energie van de biologische reactie, die het katalyseert. Twee hoofd theorieën worden gebruikt om uit te leggen hoe enzym-substraat complexen vormen. Ze zijn slot-en-sleutel theorie en geïnduceerde-fit theorie.
Lock-and-Key ModelEnzymen hebben een zeer precieze vorm, waaronder een spleet of zak die actieve sites heet. In deze theorie past het substraat op een actieve plaats als een sleutel in een slot. Voornamelijk ionische bindingen en waterstofbindingen houden het substraat in de actieve plaatsen om het enzym-substraatcomplex te vormen. Zodra het is gevormd, katalyseert het enzym de reactie door het substraat te veranderen, ofwel splitsen hetzij uit elkaar. Deze theorie hangt af van het nauwkeurige contact tussen de actieve plaatsen en het substraat. Daarom kan deze theorie niet helemaal correct zijn, vooral wanneer de willekeurige beweging van substraatmoleculen betrokken is.
In deze theorie verandert de actieve site in de vorm van een substraatmolecuul. Het enzym, na binding met een bepaald substraat, neemt zijn meest effectieve vorm op. Daarom wordt de vorm van het enzym beïnvloed door het substraat zoals de vorm van een handschoen die door de hand wordt aangetast. Dan verteert het enzymmolecuul het substraatmolecuul, de bindingen straalt en maakt het substraat minder stabiel, waardoor de activatie-energie van de reactie verlaagt. Aangezien de activeringsenergie laag is, gebeurt de reactie bij een grote snelheid die de producten vormt.Nadat de producten zijn vrijgegeven, keert de activatieplaats van het enzym dan terug naar zijn oorspronkelijke vorm en bindt het volgende substraatmolecuul.
• Induced-fit theorie is een gewijzigde versie van lock-and-key theorie.
• In tegenstelling tot de Lock-and-key-theorie, hangt de geïnduceerde-fitsteorie niet af van het nauwkeurige contact tussen de actieve site en het substraat.
• In de Induced-fit theorie wordt de enzymvorm beïnvloed door het substraat, terwijl in de Lock-and-key theorie de substraatvorm door het enzym wordt beïnvloed.
In de Lock-and-key theorie hebben de activesites een precieze vorm, terwijl in de Induced Fit-theorie de actieve site in eerste instantie geen precieze vorm heeft, maar later wordt de plaatsvorm gevormd volgens het substraat, welke gaat binden.