Hemoglobine versus Myoglobin
Hemoglobine tegen Myoglobin
Myoglobine en hemoglobine zijn hemoproteïnen die het vermogen hebben moleculaire zuurstof te binden. Dit zijn de eerste eiwitten die zijn driedimensionale structuur hebben door middel van röntgenkristallografie opgelost. Proteïnen zijn de polymeren van aminozuren, verbonden via peptide bindingen. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Op basis van hun algemene vorm worden deze eiwitten gecategoriseerd onder globulaire eiwitten. Globulaire eiwitten hebben wat sferische of ellipsoïdale vormen. De verschillende eigenschappen van deze unieke bolvormige eiwitten helpen organismen om zuurstofmoleculen tussen hen te verplaatsen. De actieve plaats van deze speciale eiwitten bestaat uit een ijzer (II) protoporphyrine IX ingekapseld in een waterbestendige zak.
Myoglobin
Myoglobine komt voor als een monomeer eiwit waarin de globine een heem omringt. Het fungeert als een secundaire drager van zuurstof in het spierweefsel. Wanneer de spiercellen in actie zijn, hebben ze een grote hoeveelheid zuurstof nodig. Spiercellen gebruiken deze eiwitten om zuurstofdiffusie te versnellen en zuurstof te nemen voor tijden van intense ademhaling. De tertiaire structuur van myoglobine is vergelijkbaar met een typische wateroplosbare bolvormige eiwitstructuur.
Polypeptide keten van myoglobine heeft 8 aparte rechtshandige α-helices. Elk eiwitmolecuul bevat één heme prothetische groep en elke Heme-rest bevat één centraal coördinatisch gebonden ijzeratoom. Zuurstof is direct gebonden aan het ijzeren atoom van de heme-prothetische groep.
Hemoglobine
Hemoglobine komt voor als een tetramerisch eiwit waarin elke subeenheid bestaat uit een globine die een heem omgeeft. Het is de systeemdragende drager van zuurstof. Het bindt zuurstofmoleculen en wordt dan door het bloed door rode bloedcellen vervoerd.
Bij vertebraten wordt zuurstof door het longweefsel in de rode bloedcellen verspreid. Aangezien hemoglobine een tetramer is, kan het tegelijkertijd vier zuurstofmoleculen binden. Gebonden zuurstof wordt dan door het gehele lichaam verdeeld en van rode bloedcellen naar respirerende cellen gelost. Hemoglobine neemt dan de kooldioxide en brengt ze terug naar de longen. Daarom dient hemoglobine zuurstof te leveren die nodig is voor cellulaire metabolisme en verwijdert het resulterende afvalproduct, kooldioxide.
Hemoglobine bestaat uit verschillende polypeptideketens. Menselijke hemoglobine bestaat uit twee α (alfa) en twee ß (beta) subeenheden. Elke a-subeenheid heeft 144 residuen, en elke p-subeenheid heeft 146 resten. Structurele kenmerken van zowel α (alfa) als β (beta) subeenheden zijn vergelijkbaar met myoglobine.
Hemoglobine versus Myoglobin
• Hemoglobine vervoert zuurstof in bloed terwijl myoglobine zuurstof in spieren vervoert of opslaat.
• Myoglobine bestaat uit een enkele polypeptideketting en hemoglobine bestaat uit verschillende polypeptideketens.
• In tegenstelling tot de myoglobine is de concentratie van hemoglobine in rode bloedcel zeer hoog.
• In het begin bindt myoglobine heel eenvoudig zuurstofmoleculen en wordt het verzadigd. Dit bindingsproces is zeer snel in myoglobine dan bij hemoglobine. Hemoglobine bindt aanvankelijk zuurstof met moeite.
• Myoglobine komt voor als een monomeer eiwit terwijl hemoglobine optreedt als een tetramerisch eiwit.
• Twee soorten polypeptideketens (twee a-ketens en twee β-ketens) zijn aanwezig in hemoglobine.
• Myoglobine kan één zuurstofmolecuul zogenaamd monomeer binden, terwijl hemoglobine vier zuurstofmoleculen, zogenaamde tetramer, kan binden.
• Myoglobine bindt zuurstof steviger dan hemoglobine.
• Hemoglobine kan zowel zuurstof als kooldioxide binden en lossen, in tegenstelling tot de myoglobine.
